Una investigación, publicada en la revista IUCrJ, determinó que se podrían diseñar fármacos para combatir el coronavirus con una proteasa -conocida como Mpro-, un tipo de enzima que descompone las proteínas en unidades más pequeñas, como péptidos o aminoácidos.

El estudio fue desarrollado por el biólogo estructural Daniel Keedy, de la Universidad de la Ciudad de Nueva York (CUNY), en conjunto con científicos del Departamento de Estado de EE.UU. del Laboratorio Nacional Brookhaven de Energía.

Keedy señaló que "ningún estudio anterior ha analizado esta enzima del coronavirus a temperatura corporal. La mayoría de las estructuras hasta la fecha provienen de muestras congeladas, lejos de las temperaturas a las que operan las moléculas dentro de las células vivas. Si está trabajando a temperatura fisiológica, se debería obtener una imagen más realista de lo que sucede durante una infección real, porque ahí es donde ocurre la biología”.

Como en otras infecciones virales, explicó el especialista, en el COVID las células infectadas producen inicialmente proteínas funcionales de un virus como una sola cadena de proteínas conectada. Las proteasas cortan las piezas para que las proteínas individuales puedan crearse y unirse como nuevas copias del virus. Por lo tanto, encontrar un medicamento para desactivarla podría frenar el coronavirus.

“Se puede pensar en Mpro como una especie de cinta doblada, compuesta por dos mitades idénticas -que forman dímeros- que se unen de manera simétrica, como un apretón de manos. El centro de esta región de apretón de manos, la “interfaz de dímero”, se vincula con el sitio activo a través de una región de bucle flexible de la proteína. A temperaturas más altas, el agarre del ‘apretón de manos’ cambia: los dos componentes reajustan un poco su agarre”, detalló Keedy.

El investigador concluye que "cuando el virus nos infecta, puede haber algún tipo de comunicación a través de este bucle entre la interfaz del dímero y el sitio activo. Si pudiéramos perfeccionar estas moléculas, optimizarlas, desarrollarlas, modificarlas, entonces podríamos tener un nuevo punto de apoyo para alterar la función de la enzima, no en el sitio activo, ya que esencialmente todos los antivirales para esta proteína están apuntando allí actualmente, pero en un sitio distinto a través de un mecanismo diferente. Nuestros hallazgos establecieron la inspiración para explorar esta idea”.

Fuente: 24 horas (Chile)